Bioquímica / Parcial I

Front 1

Enlaces para cada unidad básica: Nucleótidos, aminoácidos, monosacáridos.

Back 1

Fosfodiester, peptídico, glicocílico.

Front 2

componentes de la célula procarionte

Back 2

nucleoide, ribosomas.

Front 3

Mitocondria

Back 3

oxidación final de lípidos y carbohidratos / Síntesis de ATP

Front 4

Lisosomas

Back 4

Organelo DIGESTIVO de única membrana, degradación de compuestos, pH de 4,6 por bomba de protones.

Front 5

RER

Back 5

Ribosomas asociados, redirecciona las proteínas sintetizadas allí.

Front 6

REL

Back 6

Metabolismo de lípidos, síntesis de colesterol, alargamiento de la cadena de A.G., Enzimas detoxificantes--->Hígado.

Front 7

Aparato de Golgui

Back 7

Asociado al RER
Glicolisación de proteínas y lípidos: Añadir carbohidratos para redireccionar

Front 8

Peroxisoma

Back 8

Reducción de agentes oxidantes por medio de catalasa.

Front 9

Citoesqueleto

Back 9

MICROFILAMENTOS: Actina
MICROTÚBULOS: Dímeros de tubulina ayb
FILAMENTOS INTERMEDIOS: Entrelazados

Hint 9

Tres componentes

Front 10

CITOSOL

Back 10

Solución acuosa de sustancias para cumplir funciones de la célula.

Front 11

Citoplasma

Back 11

Organelos + Citosol.

Front 12

¿De dónde vienen los nombres de los aminoácidos?

Back 12

De donde fueron encontrados por primera vez.
Asparagina=Espárragos
Tirosina=Tyros(Queso)
Glicina=Glyes(Dulce)

Front 13

Estereoisómeros de los aminoácidos que forman las proteínas

Back 13

Levo

Front 14

Aminoácidos R no polar

Back 14

Hint 14

9

Front 15

Aminoácidos R polar sin carga

Back 15

Hint 15

6

Front 16

Aminoácidos R polar carga positiva

Back 16

Hint 16

3

Front 17

Aminoácidos R polar carga negativa

Back 17

Hint 17

2 ácidos

Front 18

Tipos de aminoácidos protéicos

Back 18

Esenciales: No se sintética en la célula / Deben ingerirse en la dieta (Huevo, Caseina-leche, soya)
No Esenciales: La célula los sintetiza

Front 19

Aminoácidos poco frecuentes en las proteínas

Back 19

Son derivados de los aminoácidos protéicos.
gama carboxiglutamato
metilglicina
aminoácidos del colágeno: hidroxiglicina e hidroxiprolina
demosina

Front 20

Aminoácidos no protéicos

Back 20

Ciclo de la urea: citrulina, ornitina.

Front 21

Punto isoeléctrico

Back 21

pH al cual la proteína se precipita.

Front 22

Neurotransmisores

Back 22

Los aminoácidos pueden servir como neurotransmisores o precursores de los mismos.
Tirosina---> Dopamina
Triptofano ----> Serotonina

Front 23

Reacción de aminoácidos 1. Cuantificación de aminoácidos con Ninhidrina

Back 23

Front 24

Reacción de aminoácidos 2. Formación de enlace disulfuro

Back 24

Sólo ocurre con la cisteína y es importante posa ARA la estructura secundaria de las proteínas.

Front 25

Reacción de aminoácidos 3. Formación del enlace peptídico.

Back 25

Catalizado por enzimas. / formación de proteínas en los ribosomas.
El enlace peptídico no puede rotar.

Front 26

Péptidos

Back 26

Unión de 2 a 60-80 aminoácidos.

Front 27

Dipeptidos

Back 27

AANSERINA Y CARNOSINA (BETA ALANIL L HISTIDINA)
Reguladores de pH en el músculo.

Front 28

Tripéptidos

Back 28

GLUTATIÓN (Glu-Cis-Gly)
UBICUO: Es posible encontrarlo en bacterias, plantas, hongos, vertebrados, etc. (De los primeros componentes que aparecieron en las células)
Función antioxidante (Cisteína forma enlaces disulfuro).

Front 29

Nonapéptidos

Back 29

OXITOCINA: Contracción del músculo del útero. / Expulsión de leche en mamíferos.
VASOPRESINA: Antidiurético / Regulador de presión arterial.

SÓLO DIFIEREN EN DOS AMINOÁCIDOS. = La composición de un péptido y una proteína se relaciona con su función.

Front 30

Angiotensina

Back 30

Front 31

Comportamiento ácido-base

Back 31

Entre la amina, el ácido y el grupo R (Sólo si es posible)

Front 32

Conformación de una proteína

Back 32

Arreglo espacial de los átomos. Siempre se adopta la de menor energía. Cuatro estructuras.

Front 33

Estructura primaria (General)

Back 33

Secuencia de los aminoácidos en la proteína / Composición de la proteína.
Responsabilidad del enlace peptídico.
ENLACE PEPTÍDICO: No rota, tiene carácter parcial de doble enlace, puede presentar cargas parciales (formación de un dipolo).

Front 34

Estructura primaria 1. Hidrólisis ácida

Back 34

HCl 6N
110°C
24h
No se puede cuantificar triptofano pues se descompone.
Atmósferas libres de O2 para evitar oxidación

Front 35

Estructura primaria 2. Hidrólisis básica

Back 35

NaOH 4N
110°C
8h
Se descomponen muchos aminoácidos pero el triptofano no.
Atmósferas libres de O2 para evitar oxidación.

Front 36

Estructura secundaria 1. Alfa-Hélice

Back 36

Puentes de hidrógeno intracatenaria: Los grupos R van afuera
Dextrógira: Sentido de las manecillas del reloj
Cada vuelta 0,54 nm = 3,6 aminoácidos por vuelta
Muy estable por orientación de los dipolos

Front 37

Factores que desestabilizan Alfa-Hélice

Back 37

Alto contenido de prolina: Torción inestabilizante
Alto contenido de glicina: Alta flexibilidad conformacional
Abundante cantidad de carga
Aminoácidos voluminosos en grupo

Hint 37

4

Front 38

Estructura secundaria 2. Hoja plegada o conformación beta

Back 38

Medida del pliegue=0,7 nm
Puentes de hidrógeno intercatenarios o intracatenarios
R deben ser pequeños e ir hacia afuera
Estable pero menos que alfa

Front 39

Factores que desestabilizan Beta

Back 39

Grupos R grandes

Front 40

Hojas paralelas y hojas antiparalelas

Back 40

Paralela= Empieza la cadena con el mismo grupo (amino o carboxilo)
Antiparalela

Front 41

Estructura Cuaternaria

Back 41

Interacción entre monómeros
Interacciones del mismo tipo de estructuras terciarias
NO TODAS LAS PROTEÍNAS TIENEN ÉSTA ESTRUCTURA

Front 42

Monómero

Back 42

Unidad proteica
Presentan interacciones entre ellos

Front 43

Plegamiento con HSP70

Back 43

Heat Shock Protein
70= PM
Evita que las proteínas se plieguen de forma inadecuada
PROTEÍNAS CHAPERONAS

Front 44

Plegamiento complejo GroEL-GroES

Back 44

Protege a la proteína del medio
El complejo son CHAPERONINAS
Se separan las chaperonas HP60

Front 45

Dominio de proteínas

Back 45

Estructuras bien definidas en una proteína que son independientes en su conformación y semiindependientes en su función.

Front 46

Reconocimiento de estructuras por Rayos X

Back 46

La muestra debe estar cristalizada----> Solución concentrada
Adición de sulfato de amonio = Electrones

Front 47

Reconocimiento de estructuras por RMN

Back 47

Resonancia Magnética Nuclear
Se basa en el espín de cada átomo
Da información estructural en 2D
La muestra puede estar en solución

Front 48

Relación Estructura-Función 1. Colágeno

Back 48

Proteína estructural
Repetición de tripletas Gly-x-Prolina / Gly-x-Hidroxiprolina / Gly - x - Hidroxilisina
La hidroxilación se produce al tener la cadena formada
La Gly aporta la fuerza (Si se reemplaza por cisteína o serina hay debilitamiento de los huesos)
Hélice levógira / Lazo entre 3 colágenos paralelos= Tropocolágeno
Puede soportar 10 mil veces su propio peso
Formación de enlaces covalentes entre lisinas (lisinonorlisina)
Formación de puentes de hidrógeno
La falta de Vitamina C produce deficiencia en la hidroxilación=Escorbuto

Front 49

Relación estructura-función 2. Queratina

Back 49

Estructura alfa hélice dextrógira
Forma doble cadena paralela --> protofibrilla --> Microfibrilla
Buen contenido de cisteína --> Formación de puentes disulfuro
Interacciones hidrofóbicas
Ej: La permanente
alfa hélice ---calor/humedad--> beta

Front 50

Relación estructura función 3. Hemoglobina

Back 50

Transporte de O2
Anillo porfirinico ubicado en parte hidrofóbica de la proteína que evita la oxidación del hierro

Front 51

Estructura primaria 3. Hidrólisis enzimática

Back 51

Estreptomyces griseus (proteasa)----> probada
37°C
Temperatura óptima difiere entre proteínas.

Front 52

Estructura Secundaria (General)

Back 52

Estructuras resultan tres por la interacción por puentes de Hidrógeno.

Front 53

Desnaturalización

Back 53

Pérdida de todas las estructuras menos la primaria

Front 54

Agentes desnaturalizantes

Back 54

CALOR
(Ex. Clara de huevo, carne) ---> proteínas más digeribles al estar desplegadas

pH
(Cambio de cargas)

AGITACIÓN
Cuando las proteínas están en solución.
Forman una espuma.

SOLVENTE ORGÁNICO
Altera interacciones hidrofóbicas

REACTIVOS QUE AFECTEN LOS POTENTES DE HIDRÓGENO
(Ex. Urea, Formaldehído)

Hint 54

5

Front 55

¿Reversibilidad de la desnaturalización?

Back 55

Es reversible dependiendo del agente desnaturalizante. (Afinsen)

RIBONUCLEASA

Experimento 1. Pérdida parcial de la estructura conformacional.
Agente desnaturalizante (Urea) ---> Pérdida estructura terciaria y secundaria manteniendo la función.

Experimento 2. Pérdida total de la estructura conformacional
Urea+beta en etc alta etanol(ruptura puentes disulfuro)---> Pérdida de la función biológica.

Los puentes disulfuro mantienen parte de la configuración 3D.

¡Es reversible! Por diálisis

Front 56

Clasificación de proteínas 1. Según la función

Back 56

ESTRUCTURALES
ENZIMAS
RESERVA (NUTRICIONALES) : Caseína, ovoalbúmina, leguminosas
TOXINAS: Venenos, plantas
REGULADORAS: Regulación de información del gen
TRANSPORTADORAS: Hemoglobina, Hemocranina, lipoproteínas
CONTRÁCTILES : actina, miosina, dineina
TRANSPORTADORAS DE ELECTRONES : citocromos

Hint 56

8

Front 57

Clasificación de proteínas 2. Según su composición.

Back 57

¿Qué las acompaña? No siempre están acompañadas.

HEMOPROTEÍNAS : Grupo hemo
NUCLEOPROTEÍNAS : Ácidos nucleicos (Histonas)
METALOPROTEÍNAS : (Ferritina, ceruloplasmina)
LIPOPROTEÍNAS : Lípidos asociados
GLICOPROTEÍNAS : Carbohidratos asociados
FLAVOPROTEÍNAS : (Flavinadenindinucleotido)

Hint 57

6

Front 58

Clasificación de proteínas 3. Según su solubilidad.

Back 58

ALBÚMINAS
GLOBULINAS
PROLAMINAS

Hint 58

3

Front 59

Albúminas

Back 59

Solubles en agua
Solubles en NaCl 1%
Precipitan en (H4N)2SO4 70-90%

Front 60

Globulinas

Back 60

Insolubles en agua
Solubles en NaCl 1%
Precipitan en (H4N)2SO4 30-50%

Front 61

Prolaminas

Back 61

Insolubles en agua
Insolubles en NaCl 1%
Solubles en solución de etanol 70%

Front 62

Métodos de cuantificación de proteínas 1. Método de Biuret

Back 62

Reactivo de Biuret: Solución de sulfato de cobre en medio básico
Los aminos acomplejan el cobre
La cuantificación se hace por espectrofotometría (solución azul intenso)

Front 63

Métodos de cuantificación de proteínas 2. Método de absorbancia.

Back 63

La proteína debe estar en solución
Los aminoácidos aromáticos absorben entre 270-280 nm
El enlace peptídico absorbe a 220nm... pueden haber interferencias.

Front 64

Métodos de cuantificación de proteínas 3. Método de Bradford

Back 64

La proteína debe estar en solución
Reactivo de Bradford - Azul de comassie
Interactúa con aminoácidos positivos
La coloración es proporcional