Tenta - Biokemi

Front 1

4 atom-atom interaktioner som finns iProteinstrukturer?

Back 1

Vätebindning, elektrostatisk interaktion, van-der-waals, hydrofobiska interaktioner.

Front 2

Var i DNA, Vätebindning

Back 2

Mellan Baser

Front 3

Var i DNA, Elektrostatisk interaktion

Back 3

Mellan fosfatgrupper och vatten.

Front 4

Var i DNA, Van det Waals bindning

Back 4

DNA stacking.

Front 5

Var i DNA, hydrofoba interaktioner

Back 5

Att DNA baser lägger sig på varandra.

Front 6

Var i protein, Disulfidbrygga

Back 6

Håller ihop strukturer.

Front 7

Primärstruktur

Back 7

Sekvens av aminosyror.

Front 8

Sekundärstruktur

Back 8

Lokal struktur (a-helix och B-blad)

Front 9

Tertiärstruktur

Back 9

3D struktur av protein (som är av 1 kedja).

Front 10

Kvartärstruktur

Back 10

3D struktur av protein med flera kedjor.

Front 11

Domän

Back 11

Stabil ensam, del av en tertiärstruktur.

Front 12

Motif

Back 12

Inte stabil ensam. Förekommer ofta, alltid samma funktion.

Front 13

Hur kan ett protein vecka sig till att bli kompakt?

Back 13

Torsioner kring N-Ca (Phiφ) ochCa-C (Psiψ)

Front 14

Skillnad mellan Phi och Psi vinklar?

Back 14

N-Ca (Phiφ) ochCa-C (Psiψ)

Front 15

Rita Ramachandran plot!

Back 15

Front 16

Hur mga aminosyror blir ett varv i a-helix?

Back 16

3,6 aminosyror.

Front 17

Hur gör man en a-helix på ytan av protein?

Back 17

Gör så ena sidan blir hydrofil och andra hydrofob.

Front 18

2 fiberproteiner och var de finns?

Back 18

Keratin och kollagen. I hud, hår, ben…

Front 19

Salting out

Back 19

Tillsätt salt. Proteinet sjunker till botten.

Front 20

Dialys

Back 20

Prov i påse, buffertlösning utanför.Smådelar kommer ut, man blir av med dem. Protein är kvar i påsen.

Front 21

Gelfiltrering (kromatografi)

Back 21

Rör med gel (beads), låt lösning gå igenom.Vissaprotein går snabbare genom gel.Man tar ut dem i olika provrör.

Front 22

Jon-exange kromatografi

Back 22

Laddning gör att olika protein går igenom olika fort.Om det finns mycket negativa laddningar i röret är det de positiva som saktasner.

Front 23

Affinitet kromografi

Back 23

Se till att ditt protein binder kovalent till alla beads! Det andra kommer ut.

Front 24

SDS gelelektrofores

Back 24

Denaturering sker.SDS binder tillprotein. Blir då mycket negativa laddningar, de minsta går igenom.

Front 25

Isoelektrisk fokusering

Back 25

Gel, men pH:t ändras vid poler.Protein reagerar på gel, går mot denpol de attraheras av.Vid poler ändras pH och den förlorar sin laddning. Bliralltså neutral. Attraktion till nod upphör och den stannar på gelen.

Front 26

Röntgenkristallografi

Back 26

Prov i kristall, ger elektrondensitet.

Front 27

Massspektrometri (Maldi-tof)- kort

Back 27

Prov i lösning, ger avstånd mellan H-H

Front 28

Mass spektrometri, mer detaljerat

Back 28

Sker i vaacum. Laser skjuts på protein, Protein blir +laddat, flyger iväg mot – laddning. Man mäter tiden för detta och då ser manmassan.

Front 29

Var bryter trypsin?

Back 29

Efter basiska amonosyror.

Front 30

Var bryter chymptrypsin?

Back 30

Efter aromatiska/stora aminosyror.

Front 31

Hur G-C basparet ser ut?

Back 31

Front 32

Hur ser A-T basparet ut?

Back 32

Front 33

Hur ser Uracil ut?

Back 33

Front 34

Startkodon för DNA, vilken aminosyra kodar den för?

Back 34

AUG, Metionin.

Front 35

Vad är syftet med replikation, vilket enzym ochmolekyler behövs?

Back 35

Kopiera hela DNA strängen, DNA polymerase behövs, ävenprimer och baser.

Front 36

Vad är introner?

Back 36

DNA som tas bortföre translation.

Front 37

Exoner?

Back 37

Del av DNA som translateras till aminosyror.

Front 38

Splicing?

Back 38

När intronerna tas bort.

Front 39

Vad är B-DNA?

Back 39

Vanligt DNA.

Front 40

Varför har vissa proteiner evolverats snabbare?

Back 40

Evolutionärt tryck!

Front 41

Exempel på proteiner som evolverat snabbare?

Back 41

Ormtoxin. Vs viktiga DNA funktioner.

Front 42

Homolog?

Back 42

Samma förfäder.

Front 43

Paralog?

Back 43

Samma art, olika funktioner.

Front 44

Ortolog?

Back 44

Olika arter, samma funktion.

Front 45

Påverkar enzymer reaktionens jämnvikt?

Back 45

Nej, bara aktivierings energin.

Front 46

Michaelis-Menten ekvationen:

Back 46

V0= (vmax*[S] ) / ( Km+[S] )

Front 47

Rita diagram för hur enzymer arbetar!

=Michaelis menten kurvan

Back 47

Front 48

Lineweaver- Burk graf

Back 48

Front 49

Competitive inhibitor

Back 49

Tar substrats plats. Hämmare liknar substrat.

Front 50

Noncompetitive inhibitor

Back 50

Binder bredvid aktivt ställe så det ändras. Resultat:Substrat binder inte/binder långsamt.

Front 51

Uncompetitive inhibitor

Back 51

Binder ovanför substrat, då substrat redan är i aktivtställe.

Front 52

Competitive inhibitor, graf

Back 52

Km ändras, Vmax blir tillslut samma.

Front 53

Noncompetitive inhibitor, graf

Back 53

Samma Km, Vmax ändras. (Högre [S] hjälper inte!)

Front 54

Uncompetitive inhibitor, graf

Back 54

Både Km och Vmax ändras.

Front 55

Vad innebär ”lock and key”?

Back 55

Enzym och substrat passar geometriskt exakt ihop.

Front 56

Vad innebär induced fit?

Back 56

Enzym kan anpassa sin struktur.

Front 57

Vad är en cofaktor?

Back 57

Molekyl eller jon som behövs i enzymet.

Front 58

Hur binder syre till Hemoglobin?

Back 58

Till Järnet i Hemgruppen, 4 st per Hb.

Front 59

Ange sjukdom som är relaterad till Hbs sekvens!

Back 59

Sickel cell anemi och talassemi.

Front 60

Vad är fel på Hb vid Sickelcellanemi?

Back 60

Mutation på yta i T-tillstånd ger Hydrofob yta på Hb.Den interagerar med hydrofob yta på andra Hb och aggregering sker.

Front 61

Om Hb faller isär, hur blir kurvan?

Back 61

Hyperbol ist för Signoid.

Front 62

Rita syreinbindningskurvorna för myoglobin ochhemoglobin i samma diagram.

Back 62

Front 63

Varför skiljer sig formen på dem åt (Hb/Mg)?

Back 63

Subenheterna i hemoglobin påverkar varandra!

Front 64

Varför är det bra att Hb har flera subenheter?

Back 64

Ger kooperativitet. Kan då binda syre effektivare ochsläppa det i vävnader.

Front 65

Hur påverkas hemoglobinkurvan när pH sänks?

Back 65

Lägre pH ger mer H+. Gör att T-tillståndetstabiliseras à Kurvahögerförskjuts.

Front 66

Varför är Bohr effekten viktig?

Back 66

I hårt arbetande muskler där mkt CO2 och H+ bildas skadet kma mer syre.

Front 67

Varför används inte myoglobin för syretransport ikroppen?

Back 67

Myoglobin binder syre hårt. Så syretycket mellanLungor och muskler blir inte mkt. Så inte effektivt.

Front 68

Vad gör 2,3-bifosfoglycerat med Hb?

Back 68

Binder tillcentrala poren i T-tillståndet.

Stabiliserar T --> sänker affinitet för syre.

Front 69

Vilken typ av effektor är 2,3-BPG?

Back 69

Negativ allosterisk effektor.

Front 70

Hur ändras syrekurvan för Hb om mer 2,3-BPG tillsätts?

Back 70

Negativ allosterisk effektor så den högerförskjuts.

Front 71

Hur blir Hb kurvan vid mindre 2,3-BPG?

Back 71

Mindrestabilisering av T-tillståndet --> högreaffinitet för syre --> Vänsterförskjutning.

Front 72

Vad innebär P50 värdet för Hb?

Back 72

Syretrycket då hälften av syrebindningsställerna ärockuperade.

Front 73

Distal histidin i Hb, vilken uppgift har den?

Back 73

Stabilisera syremolekylen så den inte släpps somsuperoxid.

Front 74

Foster Hb?

Back 74

Består av 2 a och 2 gamma kedjor. Gör att fostretssyre binder syre hårdare så den får syre från mamman.

Front 75

Vilken reaktion katalyserar ett proteas?

Back 75

Klyvning av en peptidbindning i en polypeptidkedja.

Front 76

4 generella katalytiska strategier som enzym använder?

Back 76

Kovalent katalys, generell syra-bas katalys,approximring och metalljonskatalys.

Front 77

Kovalent katalys

Back 77

Substrat blir kovalent bundet till grupp på aktivaytan.

Front 78

Generell syra-bas katalys

Back 78

Annan molekyl än vatten donerar/accepterar proton tillsubstratet.

Front 79

Katalys genom närhet(approximering)

Back 79

2 substrat förs nära varandra på samma bindningsyta.

Front 80

Metalljonskatalys

Back 80

Metalljonens kemiska egenskaper används i katalysen.

Front 81

Vilka 3 aminosyror ingår i den katalytiska triaden hosserinprotein? + Vad gör de?

Back 81

Serin: Gör den nukleofila attacken.

Histidin: Drartills sig en proton från serinen, så den blir starkare.

Aspartat: Orienterarhistidin rätt.

Front 82

Förutom serinproteaser finns andra, vilka?

Back 82

Cystinproteas, metallproteas, aspartylproteas.

Front 83

Vad är chymotrypsins uppgift och var är den aktiv?

Back 83

Bryter ner proteiner från mat i 12fingertarmen.

Front 84

Vilken katalytisk strategi använder den?

Back 84

Kovalent katalys eller syra-bas katalys.

Front 85

Vilka aminosyror består dess katalytiska triad av ochva gör de?

Back 85

Serin: Gör den nukleofila attacken. Histidin: Drartills sig en proton från serinen, så den blir starkare. Aspartat: Orienterarhistidin rätt.

Front 86

När Chymotrypsin klyver sker 2 nukleofila attacker.Vilka grupper gör dem?

Back 86

Deprotenerade serinen och vattenmolekyl (OH-)

Front 87

Beskriv Chymotrypsins reaktionsmekanism kort!

Back 87

Serin gör en nukelofil attack på peptidkedjanskarbonylkol, kovalent bundet tetrahedralt intermediat bildas, acylenzym bilas,amin lämnar, en vattenmolekyl bildar stark nukleofil mha histidin, nukleofilattack av OH- på karbonylkolet ger nytt tetrahedralt intermediat, karboxylsyranlämnar.

Front 88

Vilken reaktion katalyserar den? (karboanhydras)

Back 88

Hydrerin/dehydrering av CO2.

Front 89

Vilken är den kraftfulla nukleofilen? (i karboanhydras)

Back 89

Hydroxidjon bunden till zink.

Front 90

Vilken grundläggande katalytisk strategi använder sigkarboanhydras av?

Back 90

Metalljonskatalys

Front 91

Vad är zinkjonens uppgift? (i karboanhydras)

Back 91

Sänka vattnets pKa och göra den till en kraftfullnukleofil.

Front 92

Vilka uppgifter har de 4 viktigaste histidinerna? (i karboanhydras)

Back 92

3 koordinerar zinkjonen, 1 är ”protonskytel”

Front 93

Hur skapas en kraftfull nukleofil i karbanhydras?

Back 93

Zinkjonen deprotonerar en vattenmolekyl (hydroxidjonbildas) genom att sänka vattnets pKa.

Front 94

Vad måste finnas i lösningen karboanhydras är i föratt den ska vara stark?

Back 94

Buffert! Det tar hand om H+ som frigörs. Annarsbegränsar protonernas diffusionshastighet.

Front 95

Karboanhydras reaktionsmekanism?

Back 95

En vattenmolekyl bunden till zinkjonen på den aktiva ytandeprotoneras och blir en hydroxidjon. Den gör sen en nukleofil attack påkoldioxidmolekylen. En bikarbonatjon bildas då och frigörs. En ny vattenmolekylbinder in till den aktiva ytan.

Front 96

Vad är en allosterisk reglering?

Back 96

När effektormolekyl påverkar aktiviteten men bindertill annan plats än aktiv yta.

Front 97

Egenskap på enzym som har allosterisk reglering?

Back 97

Ofta mga subenheter och är kooperativa.

Front 98

Varför är det viktigt att reglera enzym?

Back 98

Olika aktivitet krävs i olika ställen i kroppen vidolika tidpunkter.

Front 99

Ge exempel på en allosterisk effektor som påverkaraktiveringen av ATCas.?

Back 99

CTP! (…eller ATP som är en positivallosterisk effektor.)

Front 100

Vilken typ av effektor är CTP och hur funkar regleringen?

Back 100

Negativ allosteriskeffektor/feedback hämmare binder till R-subenheten och stabiliserarT-tillståndet (med lägre aktivitet).

Front 101

ATCas: -Beskriv dess kvartärstruktur?

Back 101

2 katalytiskatrimerer som hålls samman av 3 regulatoriska dimerer.

Front 102

Vilka 2 tillstånd kan ATCas ha, och vad gör de?

Back 102

T – låg affinitet för substrat, låg aktivitet.

R -Hög affinitet och hög aktivtet

Front 103

Ge exempel på ett enzym som regleras genomproteolytisk klyvning? Hur går aktiveringen till?

Back 103

Tex chymotrypsin, trypsin eller fibrin.

Front 104

Ange 3 olika generella regleringsmekanismer som enzymanvänder och förklara!

Back 104

Allosterisk reglering,isoenzymer, reversibel kovalent modifiering, proteolytick klyvning, regleringav mängd enzym.

Front 105

Hur aktiveras chymotrypsin?

Back 105

Trypsin klyver dess inaktiva tillstånd(chymotrypsinogen). Det blir pi-chymotrypsin. De (pi) klyver sen varandra ochman får chymotrypsin!

Front 106

Beskriv blodkuagolatet!

Back 106

Fibrinmolekyler som har crosslänkats till långa fibrerså röda blodkroppar fastnar.

Front 107

Beskriv hur blodkoagulat bryts ner?

Back 107

TPA och plasminogen binder till fibrinnätverket. TPAklyver plasminogenen till plasmin, plasmin klyver fibrinmolekylerna. Då brytskoagulatet ner.

Front 108

Vad menas med enzymatisk kaskad?

Back 108

Amplifiering vid varje steg.

Front 109

Vad är isozymer?

Back 109

2 isozymer är enzym som katalyserar samma reaktion menkodas av olika gener/har olika aminosyresekvens.

Front 110

Varför är det bra men 2 isoenzymer avlaktathydrogenas?

Back 110

För att utnyttja energin i pyrovat bra!

Front 111

Laktathydrogenas: -Vadgör den?

Back 111

Laktathydrogenas katalyserar reaktionen provat <----> laktat. När det är lite syre i muskler gör denlaktat. I hjärtat omvandlas laktat --> pyrovat sen.

Front 112

Vilken regleringsmekanism använder laktathydrogenas sig av?

Back 112

Isozymer.

Front 113

Hur är Laktathydrogenas uppbyggt på olika ställen ikroppen?

Back 113

Muskler: Tetramer av M-kedjor. Hjärta: Tetramer avH-kedjor.

Front 114

Varför är det bra att laktat kan göras till pyrovat?

Back 114

Så energin kan bevaras ur pyrovatet.

Front 115

Rita a- och B-D-glukos! (ringar)

Back 115

Front 116

Ge exempel på en disackarid och vilket enzym sombryter ner den.

Back 116

Sukros bryts av sukras. Maltos av maltas, laktos avlaktas.

Front 117

Nämn 3 skillnader på glykogen och cellulosa.

Back 117

Glykogen: Finns i djur, energilagring, grenad vid var 10:de.

Cellulosa:Finns i växter, strukturell roll, linjär.

Front 118

Rita och namnge en aldos och en ketos.

Back 118

Front 119

Vad är en proteoglykan? Och 2 egenskaper som den har?

Back 119

Proteiner kopplade till glukosaminoglykan. De ärnegativt laddade, finns i bindväv.

Front 120

Ange 3 polysackarider?

Back 120

Glycogen, stärkelse, cellulosa.

Front 121

Glycogen

Back 121

Energilagring hos växter.

Front 122

Hur är glycogen uppbyggt?

Back 122

A-1,4 länkade glukosenheter med grening vid var 10:deenhet.

Front 123

Cellulosa, hur är den uppbyggd?

Back 123

Linjär molekyl med B-1,4 länkade glukosenheter. Strukturellroll i växter.

Front 124

3 funktioner som kolhydrater har?

Back 124

Brännsle, energireserv, struktur, information etc.

Front 125

Rita glukos i linjär och ringsluten form?

Back 125

Front 126

Vad är lektin och vad gör de?

Back 126

Kolhydratbildande protein. Medierar cell/cell kontakt,kan utnyttjas av virus och bakterier.

Front 127

Vad är ett glycoprotein?

Back 127

Protein med bundna kolhydrater.

Front 128

Var finns glycoprotein?

Back 128

Ofta i membran eller utsöndrade?

Front 129

Vilken typ av proteiner blir alltså oftastglykolilerade?

Back 129

Membranproteiner och utsöndrade proteiner.

Front 130

Var i cellen sker glykosyleringen?

Back 130

Golgiapparaten och endoplasmatiska retiklet.

Front 131

Vad heter bindningen som håller ihop polysackarider?

Back 131

Glykosidbindning.

Front 132

Vad för modifierad monosackarid är vanlig i cellensmetabolism? + vfr är det bra?

Back 132

Fosforylerade monosackarider. Är negativa så kan inteta sig igenom membran. Och de är mer reaktiva.

Front 133

Vanligaste homopolymerer av glykos?

Back 133

Glycogen, stärkelse och cellulosa.

Front 134

Hur är ett biologiskt membran uppbyggt?

Back 134

Dubbellager av lipider (m. Svans och huvud). Medmembranproteiner i.

Front 135

Hur ser miceller ut?

Back 135

”Bollar” medpolära huvudgrupper utåt, hydrofoba svansar på insidan.

Front 136

3 huvudgrupper av membranproteiner?

Back 136

Fosfolipider, glykolipider, kolesterol.

Front 137

Rita en schematisk bild på en fosfolipid?

Back 137

Front 138

Hur kan prokaryoper vs. eukaryoter reglera fluiditeteni sina membran

Back 138

Prokaryot: Antal x2 bindningar och längd på fettsyror.

Eukaryoter: Kolesterol.

Front 139

4 funktioner hos ett biologiskt membran?

Back 139

Barriär, transport, signalering, lagra energi.

Front 140

3 klasser membranprotein och rita bild på hur deinteragerar med membranet!

Back 140

Perifiera, intergrerade, lipidankrade.

Front 141

Vad innebär det att lipider är amfipatiska?

Back 141

Har hydrofob och hydrifil del.

Front 142

Rita mättad fettsyra med 14 kol!

Back 142

Front 143

Hur namnger man en fettsyra?

Back 143

Om det är 12 kol? Tex cis-trekant9-dodecansyra.

Front 144

Hur ofta flippar membranprotein mellan in/utsida avmembran?

Back 144

Sker inte.

Front 145

Cellmemran, prokaryot

Back 145

1 eller 2 cellmembran.

Front 146

Cellmembran, eukaryot

Back 146

Ett cellmembran och membran runt organellerna.

Front 147

Reglera fluiditet, prokaryoter

Back 147

Ändra x2 bindning och längd på fettsyrorna.

Front 148

Vad menas med att biologiska membran är assymetriska?

Back 148

Olika lipider i inre/yttre lager, membranproteiner ärunikt orienterade.

Front 149

Rita fettsyran cis-trekant7-dodekansyra?

Back 149

12 kol, karboxylsyra, cis-bindning mellan kol 7 och 8.

Front 150

3 viktiga funktioner för lipider i cell?

Back 150

Bränsle, energilagring, bygga upp membran ochsignalering.

Front 151

Vad gör en cis-bindning i fettsyra med smältpunkten?

Back 151

Sänker den! (stör packning)

Front 152

Och om cis-bindningen skulle vara trans ist?

Back 152

Då blir smältpunkten högre! (Tätare packning)