ביוכימיה למתקשים - אנזימים

Front 1

מה זה קטליזה?

Back 1

זירוז הריאקציה עד הגעה לשיווי משקל.

Front 2

במה מתאפיינת הספציפיות של האנזים ואיך היא משפיעה?

Back 2

האנזים יודע לזרז ריאקציה אחת או מספר דומות ולפעול על סובסטרט אחד או כמה דומים מבנית. הדבר גורם שלא יהיו תוצרי לוואי.

Front 3

מהו רצף קונצנזוס?

Back 3

רצף חומצות אמינו מסוים ספציפי עליו יפעל האנזים.

Front 4

מהם הדרכים לבקרת האנזימים?

Back 4

1. feedback inhibition.
2. חלבונים רגולטוריים.
3. בקרה באמצעות מודיפיקציות קוולנטיות.
4. שפעול פרוטאוליטי.

Front 5

תאר את שיטת feedback inhibition.

Back 5

כאשר יש הרבה תוצר סופי בתא הוא בעצם מעכב את האנזים הראשון בשרשרת וגורם להפסקת התהליך. כשהכמות של התוצר יורדת העיכוב מפסיק והתהליך מתחיל שוב. העיכוב מתבצע על ידי קשירה של התוצר הסופי לאנזים.

Front 6

תאר את עבודת החלבונים הרגולטוריים

Back 6

חלבון הגורם לשפעול האנזים כשהרמה של החומר אליו הוא צריך להיקשר נהיית גבוהה. כאשר החומר בריכוז גבוה אותו חלבון נהיה פעיל, קושר אליו את החומר ומשפעל את האנזים (משמש כמתווך) וכך מתבצעת בקרה.

Front 7

תאר את שיטת הבקרה באמצעות מודיפיקציות קוולנטיות

Back 7

השינוי העיקרי שמשתתף בבקרת פעילות אנזימים הוא זרחון.

Front 8

מהו פרקורסור?

Back 8

חלבונים שמקדימים את החלבון הפעיל (אנזים) - זימוגן.

Front 9

תאר מהו שפעול פרוטאוליטי

Back 9

סינתזה של אנזימים ושפעול שלהם בשלב מאוחר יותר. קורה בעיקר בעיכול, קרישת דם והורמונים. האנזים משופעל באמצעות חיתוך (הידרוליזה) פרוטאוליטי באתרי שפעול בקשר פפטידי אחד או יותר (מתבצע על ידי אנזים נוסף). לאחר החיתוך מתקבל אנזים פעיל והתהליך הוא בלתי הפיך בניגוד לשאר המנגנונים.

Front 10

מהם קופקטורים?

Back 10

יחידה נוספת לא חלבונית המחוברת לאנזים ומאפשרת לו לבצע את פעילותו. יכולה להיות יון מתכתי או מולק' אורגנית - קואנזים.

Front 11

מהו היחסים בין האנזים לקופקטור?

Back 11

היחידה המשולבת נקראת הולו-אנזים, והיחידה החלבונית בלבד אפו-אנזים (לא פעילה). קופקטורים לעומת האנזימים עמידים בחום והקשר ביניהם הוא לא קוולנטי.

Front 12

מה גורם הוספת אנזים לשיווי המשקל?

Back 12

נקודת שיווי המשקל לא משתנה אך מושגת יותר מהר.

Front 13

מה משתנה בזמן הריאקציה?

Back 13

הסובסטרט משתנה אך לא האנזים.

Front 14

מהי מהירות הריאקציה

Back 14

from the "transition state" to the product.

Front 15

איזה זמן האנזים מקצר בראקציה?

Back 15

האנזים מקטין את אנרגיית האקטיבציה של הריאקציה וכך מקצר את זמן ההפיכה של הסובסטרט ל TS.

Front 16

מהו אתר פעיל באנזים?

Back 16

אזור ספציפי באנזים אליו נקשר הסובסטרט.

Front 17

מהם העדות הישירה והלא ישירה להמצאות האתרים הפעילים באנזימים?

Back 17

ישירה- שיטות בהם רואים את מבנה האנזים ואת האתרים הפעילים (זמן מחצית החיים קצר מאד)
לא ישירות- העובדה שראקציות אנזימטיות מגיעות למהירות מקסימלית בלי תלות בריכוז הסובסטרט.

Front 18

מהם תכונות האתרים הפעילים?

Back 18

תופסים נפח קטן מהאנזים, תלת ממדי ומורכב משיירים של אזורים מרוחקים ברצף הראשוני (הרצף מבחינה לינארית). הקשר לסובסטרט אינו קוולנטי ובעל צורות משלימות לרוב. הידרופובי, לרוב מופיע כחריץ ומים לא יכנסו אליו אלא אם הם משתתפים בראקציה.

Front 19

מהו induced fit model?

Back 19

כשהסובסטרט מתקרב האנזים משנה את צורתו בהתאם כדי שיתאים.

Front 20

מהו מודל מיכאליס מנטן?

Back 20

מודל המתאר את מהירות התגובה כפונקציה של ריכוז הסובסטרט.

Front 21

לפי המודל של מיכאליס-מנטן מה קורה בריכוז גבוה ונמוך של סובסטרט?

Back 21

נמוך- קשר כמעט לינארי בין מהירות לריכוז.
גבוה- הגעה למהירות מקסימלית והישארות בו ללא תלות בהעלאת הריכוז.

Front 22

מהו Km?

Back 22

ריכוז הסובסטרט בו מהירות הראקציה היא מחצית מהמהירות המקסימלית.

Front 23

מהי משמעות קבוע הפירוק של קומפלקס האנזים סובסטרט?

Back 23

הריכוז בו מחצית מהאתרים הפעילים תפוסים והמהירות היא חצי מהמקסימלית. תלוי מסוג הסובסטרט ומהסביבה- חומציות, טמפ' וחוזק יוני.

Front 24

מהי enzyme unit?

Back 24

כמות האנזים שדרושה על מנת להפוך מיקרומול של סובסטרט לתוצר בדקה בתנאים סביבתיים מוגדרים. מבטא חוזק של פעילות אנזימטית.

Front 25

מהו מספר turnpver.

Back 25

מספר מולק' הסובסטרט שמולק' אנזים אחת הופכת לתוצר ביחידת זמן בהנחה שהאנזים רווי, לרוב נע בין 1 ל-10 בחזקת 4 לשנייה.

Front 26

מהי השפעת הטמפ' על פעילות האנזימים?

Back 26

טמפ' אידאלית - 37-40 מעלות, מעל או מתחת הפעילות יורדת.

Front 27

מדוע טמפ' גבוהה מורידה את הפעילות?

Back 27

נוכל לראות שבהתחלה ייווצר יותר ויותר תוצר אך עם עליית הטמפ' עוד לא יהיה יצור בכלל בגלל דה נטורציה בטמפ' גבוהות.

Front 28

מהם שני הסוגים של עיכוב אנזימטי?

Back 28

עיכוב הפיך ובלתי הפיך.

Front 29

מה מאפיין ומה התהליך של עיכוב בלתי הפיך?

Back 29

קשור בצורה חזקה לאנזים ולעתים בקשר קוולנטי. נוצר קומפלקס אנזים-אינהיביטור אשר תופס את האתר הפעיל ובגלל הקשרים הקוולנטים כמעט לא מתפרק.

Front 30

תן שתי דוגמאות לעיכוב בלתי הפיך?

Back 30

גז עצבים- מונע סינפסות עצב-שריר ושריר-שריר.
פניצילין- מפסיק את תהליך בניית הדפנות של החיידקים וכך הופך אותם לפגיעים יותר ומונע את התרבותם.

Front 31

מהם שני הסוגים של עיכוב הפיך?

Back 31

תחרותי ולא תחרותי.

Front 32

מהו עיכוב תחרותי?

Back 32

בעל מבנה דומה לסובסטרט ומונע ממנו להיקשר לאתר הפעיל על ידי היקשרות של עצמו. על מנת להתגבר עליו מעלים את ריכוז הסובסטרט, אם יהיה גבוה מספיק המעכב ידחה מהאתר הפעיל, סופסטרט יכנס במקומו והראקציה תצא לפועל.

Front 33

מהו עיכוב לא תחרותי?

Back 33

נקשר לאנזים באתר רגולטורי (לא באתר הפעיל) ובכך מביא לשינוי מבני באתר הפעיל ולא מאפשר לו להיקשר לסובסטרט. ברגע שקורה קשר זה,האנזים לא יוכל לתפקד ללא תלות בריכוז הסובסטרט. המעכב לא קשור באופן קוולנטי ולכן תהליך זה הפיך -המבנה יחזור לקדמותו.

Front 34

מה ההשפעה של מעכבים התחרותי והלא תחרותי על המהירות המקסימלית ועל קבוע Km?

Back 34

תחרותי- אין שינוי במהירות אך הקבוע עולה, יותר סובסטרט כדי להגיע לאותה המהירות.
לא תחרותי- מהירות מקסימלית יורדת אך אין שינוי בקבוע.

Front 35

מהם אנזימים אלוסטריים?

Back 35

אנזימים הכוללים מספר של תתי יחידות שכל אחת עם אתר פעיל. קשירה לאחד מהאתרים הפעילים יכולה להשפיע על השאר.

Front 36

אילו שני מודלים קיימים בקשר למה קורה באנזימים אלוסטריים?

Back 36

1. Simple sequential model - קשירה של מולק' תגרום רק לתת היחידה הקשורה אליה להיות בזיקה גבוהה.
2. Concerted model- ברגע שאחת נקשרת כל תתי היחידות נהיות בזיקה גבוהה.

Front 37

מהם פרוטאזות?

Back 37

אנזימים מעכלי חלבונים

Front 38

לאילו שתי משפחות אפשר לחלק את הפרוטאזות?

Back 38

אקסופפטידזות- אנזימים פרוטאוליטים המעכלים חלבונים מהקצה בעיקר בחיידקים.
אנדופפטידזות- מעכלים קשרים פפטידיים מוגדרים בעמדות פנימיות, נפוצות.

Front 39

מהם ארבעת המשפחות של אנזימים פרוטאוליטים (מפרקי חלבונים)?

Back 39

1. serine protease.
2. aspartate protease.
3. cysteine protease.
4. metallo protease.

Front 40

מה משותף ל:
Trypsin, chimotrypsin and elastase?

Back 40

דמיון של 40% ברצף ובמבנה. נוצרים בצורה לא פעילה בלבלב ומשופעלים על ידי חיתוך אחד.

Front 41

מה מאפיין Trypsin?

Back 41

בעל מטען שלילי באתר הפעיל שלו המאפשר לו לקשור שיירים חיוביים כגון ארגנין וליסין.

Front 42

מה מאפיין chimotrypsin?

Back 42

מעכל קשרים בצד הקרבונילי של חומצות אמינו ארומטיות. נמצא במעי הקצר ומורכב משלוש שרשראות עם שני קשרים די-סולפידיים. סביב האתר הפעיל שלו שיירים הידרופוביים והוא מספיק רחב לקלוט קב' ארומטיות.

Front 43

מה מאפיין elastase?

Back 43

פחות ספציפי ומעכל בצד הקרבוקסילי של חומצות אמינו ניטרליות קטנות.

Front 44

מה תפקידו של Trombyne?

Back 44

הופך פיבירונגן לפיברין הפעיל היוצר עם מולק' נוספת זהה קרישי דם.

Front 45

מה מאפיין את TPA?

Back 45

הופך פלסמינוגן לפלסמין הממיס קרישי דם.

Front 46

מה עושה Urokinase?

Back 46

הופך פלזמינוגן במרווחים הבין תאיים לפלזמין המפרק את הנוזל הבין תאי. בנוסף הופך פרוקולגנאז לקולגנאז המפרק את הקולגן בעורקים.

Front 47

מדוע אורוקינאז חשוב לתהליך יצירת גרורות סרטניות.

Back 47

גורם לעיכול הדבק הבין תאי וכך התאים יכולים להשתחרר לזרם הדם. בנוסף, גורם ליצירת חורים בעורקים המאפשרים לתאים לצאת ולהגיע למקומות רחוקים בגוף.

Front 48

מהו pepsin?

Back 48

אנזים עיקרי במיצי הקיבה בעל שרשרת אחת העובד באופן אופיטמלי ברמת חומציות 2-3. באתר הפעיל קיימים שני שיירי אספרטאט ביניהם מולק' של מים.

Front 49

מה מבצע Renin?

Back 49

כשלחץ הדם יורד הוא משפעל את האנגיוטנסינוגן למספר חלקים שאחד מהם הוא אנגיוטנסין 1. לאחר מכן א.1 עובר עיבוד נוסף ל-א.2 הפעיל הרבה יותר. הוא נקשר לרצפטורים הגורמים להצרת נימי הד וכך מעלה את לחץ הדם.

Front 50

כיצד נוכל לטפל ב- Renin?

Back 50

- עיכוב יצירת א.2
- עיכוב הרצפטורים מה שלא נותן לא.2 להיקשר ומונע את היצרות הנימים.

Front 51

מהו תפקיד protease HIV?

Back 51

אנזים הבנוי מרנא וכשהוא נכנס לתא המארח מולק' מרנא גדולה הנקראת גאג-פול עוברת תרגום לחלבון ארוך. האנזים משוחרר ראשון מהחלבון הארוך וגורם לפירוקו למספר חלבונים קטנים המשתתפים במחזור החיים של הנגיףץ

Front 52

מה ייחודי באנזים protease HIV?

Back 52

באתר הפעיל שלו יש רק שייר אספרטאט אחד ולכן הוא נקשר לעוד אנזים זהה (דימר) וכך הם יוצרים אתר פעיל.

Front 53

כיצד פועלות רוב התרופות נגד איידס?

Back 53

מעכבות פרוטאזות על מנת לפגוע בתפקוד פרוטאזת האייץ.איי.וי ולמנוע את פירוק שאר החלבונים הקטנים.

Front 54

כיצד נוצרת ומה מבצעת מולק' Camp?

Back 54

נוצרת על ידי סגירת מולק' איי.טי.פי לטבעת כתגובה לגירוי הורמונלי. משמשת כמתווך תוך תאי ומשפעלת את חלבון ה- PKA.

Front 55

מה זה precurser?

Back 55

אנזים לא פעיל, זימוגן (בקשר לעיכול) או פרו-אנזים.

Front 56

מה ההבדל בין זרחון לשפעול פרוטאוליטי?

Back 56

-שפעול פרוטאוליטי מתרחש בהרבה מקומות בגוף לעומת הזרחון: רק בתוך התאים בגלל הצורך באיי.טי.פי.
- תהליך בלתי הפיך המתרחש רק פעם אחת לאנזים לעומת זרחון.

Front 57

מהם המאפיינים של שפעול פרוטאוליטי?

Back 57

- יכול לשנות מסיסות (למשל בקולגן) ויכול לעבוד גם על הורמונים.
- נפוץ באנזימי הקיבהובמערכת קרישת הדם.
- יצירת חלבונים קצרים מאחד ארוך.

Front 58

מהו ויכיצד משופעל חלבון- chimotrypisinogen?

Back 58

פרקורסור של כימוטריפסין המסונטז בלבלב ונשמר בגרנולות עטופות ממברנה שהן חלקיקים מתוך תא. חד שרשרתי הכולל 245 ח.א. והשפעול נעשה ע"י טריפסין ל-גאמא-כימוטריפסין. הגאמא פועל על צורה זהה ועושה שני חיתוכים בה בשביל ליצור את אלפא-כימוטריפסין.

Front 59

איך יוצר חלבון האלפא את פעולת הכימוטריפסין?

Back 59

חלבון האלפא בנוי משלוש שרשראות עם שני קשרים די-סולפידיים ועל ידי שינוי המבנה התלת מימדי של כימוטריפסין הוא מביא להפעלתו. כך החלבון יותר יציב ומסוגל לעבוד ברמת החומציות שבקיבה.

Front 60

מהו signal peptide?

Back 60

רצף בד"כ בתחילת החלבון לפיו התא יודע לאן לכוון אותו.

Front 61

מהו פפסינוגן ומה תהליך השפעול שלו.

Back 61

פרקורסור של פפסין (אנזים עיכול בקיבה), מקטע גדול של 44 ח.א החוסם את האתר הפעיל נחתך בצורה ספונטנית ברמת חומציות נמוכה מחמש וכך משופעל החלבון.

Front 62

מה הקושי וכיצד הגוף מתמודד איתו בבקרה של חלבונים המשופעלים ע"י חיתוך?

Back 62

התהליכים אינם הפיכים ולכן אנזים פעיל לא יוכל לחזור להיות פרקורסור. כדי למנוע את המשך העיכול משתמשים בחלבונים כמעכבים ספציפיים.

Front 63

כיצד פועל המעכב ב- trypsin?

Back 63

חלבון פי.טי.איי נקשר בצורה די חזקה לאתר הפעיל ומהווה מעכב תחרותי.

Front 64

כיצד פועל המעכב ב- elastase?

Back 64

אנזים אלפא-1-אנטיטריפסין הנמצא בדם ומעכב על ידי זיקה גבוהה לאתר הפעיל.

Front 65

מהי מחלת אמפיזמה?

Back 65

בהומוזיגוטים- רמות נמוכות של האנזים המעכב את האלסטאז ונוצר עודף ממנו המעכל את דפנות בועיות הריאה וחלבונים ברקמת חיבור הריאות. (אמפיזמה - הרס עצמי של הריאות)
בהטרוזיגוטים- התופעה יכולה להיווצר על ידי עישון מפני שהוא גורם לחמצון של שייר מתיאונין של המעכב החינוי לקשירה לאלסטאז המביא לחוסר פעילות של המעכב.

Front 66

מהם ריבוזימים?

Back 66

אנזימים שאינן חלבונים, מולק' רנא בעלות ספציפיות לסובסטרט ומעלים את קצב הראקציה.