ביוכימיה למתקשים - חלבונים

Front 1

מהם שני סוגי החלבונים בגוף, פרט.

Back 1

1. סטרוקטורליים - תומכים ומכנית ובונים את הגוף, לרוב סיביים ארוכים ונמצאים בכמות גדולה.
2. רגולטוריים- בכמויות קטנות יותר ועוסקים במגוון רחב של תפקידים.

Front 2

איזה קבוצות של חלבונים רגולטוריות קיימות? פרט דוגמאות לכל אחת.

Back 2

1. אנזימים.
2. העברה ואחסון. (המוגלובין, מיוגלובין וחלבוני קישור)
3. תזמון תנועה. (חלבוני שריר)
4. הגנה חיסונית.
5. אספקטים שונים בגדילה והתמיינות של תאים. (הורמונים, גורמי גדילה, חלבונים על פני הממברנה - (רצפטורים, משאבות ותעלות ספציפיים מאד), מתווכי אותות, וגורמי שעתוק (יוצרים חלבונים נוספים בתוך התא).

Front 3

מהם אנזימים?

Back 3

מזרזים תהליכים ביוכימיים בתא בסדר גודל של פי מיליון. כמעט כל האנזימים הם חלבונים אבל לא כל החלבונים אנזימים. (ריבוזימים - קבוצת אנזימים שהם לא חלבונים.)

Front 4

מה תפקידם של חלבוני הקישור?

Back 4

מעבירים הורמונים בזרם הדם, מאריכים את זמן מחצית החיים של החלבון/הורמון אותו הם נושאים. מסוגלים לשלוח את הדבר הקשור לאיבר המטרה וכך לווסת פעילויות.

Front 5

מה מאפיין הורמונים?

Back 5

מופרשים לרוב מבלוטות, נישאים על הדם לאזורים מרוחקים ולא כולם הם חלבונים.

Front 6

מה ההבדל בין הורמונים לגורמי גדילה?

Back 6

גורמי הגדילה מיוצרים ברקמה עצמה בה הם פועלים (הרוב לא כולם). גם הם וגם ההורמונים משמשים כליגנדים הנקשרים לרצפטורים.

Front 7

מהו תפקידם של מתווכי האותות ומתי הוא קורה?

Back 7

להעביר את המסר מהחיצון לגרעין, קורה לאחר קשירה של הורמון לרצפטור.

Front 8

מהו צוויטראיון

Back 8

מולקולה די פולרית - הצורה בה מופיעה חמוצת האמינו בתא בחומציות נייטרלית.

Front 9

מהן חומצות האמינו האלפיתיות?

Back 9

glycin- GLY (G- smallest), alanine- ALY (A), valine- VAL (V), leucine- leu (L), isoleucine- ILE (I).
הקבוצה הצדית היא רק פחמנים ומימנים.

Front 10

מהיא חומצת האמינו השניונית?

Back 10

פרולין - הצדית שרשרת פחמנית שסוגרת טבעת עם הקבוצה האמינית.
PRO (P)

Front 11

מהן החומצות אמינו הארומטיות?

Back 11

כוללות טבעות ארומטיות:
phenylalanine- PHE (F), thyrosine- TYR (Y), tryptophane- TRP (W),

Front 12

מהן חומצות אמינו עם הידרוקסיל בקבוצה הצידית?

Back 12

serine- SER (S), threonine- THR (T)

Front 13

מהן חומצות האמינו הכוללות גפרית בקבוצה הצידית?

Back 13

cysteine- CYS (C), methionine- MET (M)

Front 14

מהן חומצות האמינו החומציות?

Back 14

מופיעות תמיד עם מטען שלילי בעלת קבוצה קרבוקסילית נוספת.
aspartate- ASP (D), glutamate- GLU (E)

Front 15

מהן חומצות האמינו הניטרליות?

Back 15

הקבוצה הקרבוקסילית הפכה לאמיד.
asparagines- ASN (N), glutamine- GLN (Q).

Front 16

מהן חומצות האמינו הבסיסיות?

Back 16

טעונות חיובית כשבקבוצת הצד שלהם יש קבוצה אמינית.
lysine- LYS (K), arginine- ARG (R), histidine- HIS (H).

Front 17

מה ההבדל בין אוליגו-פפטיד לפולי-פפטיד?

Back 17

אוליגו פפטיד - מספר קטן של חומצות אמינו (עד 10), פוליפפטיד- שרשרת של עד 50 חומצות אמינו. מעבר לכך השרשרת נקראת חלבון.

Front 18

מהו יחידת המשקל של חלבון, מה היא מייצגת וכמה שוקלת חומצת אמינו?

Back 18

יחידת דלתון- מסה של אטום מימן אחד. חומצת אמינו שוקלת 110 דלתון.

Front 19

מה ההבדל בין שינוי שמור ללא שמור בחלבונים?

Back 19

שינוי שמור הוא החלפת חומצת אמינו אחת באחרת מאותה קבוצה ושינוי לא שמור הוא החלפה באחת מקבוצה שונה. (שינוי שמור בדרך כלל לא מוביל לפתולוגיה)

Front 20

היכן מתרחשת אציטילציה בחלבון ומה זה עושה?

Back 20

על שייר מספר אחד, בלי חשיבות לסוג השייר, תורם ליציבות ועמידות בפני פירוק החלבון.

Front 21

איזה חומת אמינו עוברת הידרוקסליציה ומה זה גורם?

Back 21

פרולין - מרכיב חשוב של קולגן, הדבר מייצב את הקולגן. חוסר בויטמין סי ימנע דבר זה ויגרום לעור שבור ועצמות רכות.

Front 22

באיזה חלבון מתרחשת קרבוקסילציה

Back 22

prothrombin- בעל תפקיד חשוב בקרישת דם. גלוטמט הופך לקרבוקסיגלוטמט. חוסר בויטמין קיי מונע זאת ויוצר שטפי דם.

Front 23

מהי גליקוליזציה ועל איזה חומצת אמינו היא נעשית

Back 23

נעשית על מגוון חומצות אמינו, הופכת חלבון לגליקופרוטאין וגורמת לו להיות יותר הידרופילי על ידי הוספת שייר סוכרי.

Front 24

מה זה lipidation?

Back 24

הוספת חומצות שומן, הפיכת החלבון לליפופרוטאין וליותר הידרופובי - מתבצע על מגוון חומצות אמינו.

Front 25

על איזה חומצות אמינו מתבצע זרחון ומה זה עושה?

Back 25

threonine, serine, tryrosine.
הפיכה לפוספו-"שם קודם". חשוב למעבר אינפורמציה בתא, גורם לשרשרת של זרחונים עד הגעה לגרעין התא.

Front 26

איזה שינויים נעשים על קבוצת הצד ומשנים את תפקיד החלבון?

Back 26

כולם חוץ מאציטילציה.

Front 27

מהו מבנה שניוני ומהם שני סוגיו?

Back 27

מבנים מרחביים של 20-30 חומצות אמינו סמוכות.
רפטיטיבי ולא רפטיטיבי.

Front 28

מה מאפיין את מבנה האלפא הליקס?

Back 28

קשרי מימן בין כל קבוצות האמין והקרבוניל. הקשר הוא בין קרבוניל והאמין הנמצא 4 מקומות אחריו.

Front 29

מהו alpha helical coiled coil והיכן הוא מופיע?

Back 29

שני אלפא הליקס מסובבים אחד בשני ויוצרים מבנה קשיח ביותר, נמצא בחלבונים מבניים כמו מיוזין וטרופומיוזין. לפעמים נמצא גם באינרמידיאט פילמנטס.

Front 30

מהם מאפייני הקולגן?

Back 30

החלבון הנפוץ ביותר שמורכב משלוש שרשראות סליליות שכוללות 1000 חומצות אמינו המלופפות אחת בשניה. אין קשרי מימן בתוך השרשראות ולכן אינו אלפא הליקס, מה שמייצב היא הדחייה המרחבית בין טבעות סמוכות של פרולין. מה ששמור על המבנה הוא קשרי המימן בין השרשראות כשאין השרשראות נכנס גליצין בשל גודלו הקטן.

Front 31

מהי beta pleated sheath?
מהם שני סוגיו?

Back 31

מספר שרשראות בטא שטוחות המקושרות על ידי קשרי מימן. לרוב 2-6 שרשראות בהם קבוצות הצד רצות לאותו כיוון.
parallel and anti-parallel

Front 32

מהו beta turn/beta bends?

Back 32

מקטע של ארבע חומצות אמינו שתפקידם לקשר בין שרשראות הבטא.

Front 33

מהו מבנה על שניוני?

Back 33

מבנה הנוצר על ידי רצף של מבנים שניוניים שמבצעים תפקיד ביולוגי כלשהו.

Front 34

האם במבנה שלישוני יש קשרים קוולנטים התומכים מבחינה מרחבית

Back 34

רק קשרים די סולפידיים כל השאר לא קוולנטי.

Front 35

איך נקרא המבנה הלא פעיל של אינסולין ומה קורה כדי לשפעל אותו?

Back 35

פרואינסולין, אנזים חותך אותו לשלושה חלקים:
c-peptide, a-chain, b-chain.
השניים האחרונים הם החלק הפעיל של המולקולה והם קשורים בקשרים די סולפידיים.

Front 36

ממה נוצר קשר די סולפידי

Back 36

בין שני ציסטאין ליצור ציסטין.

Front 37

במה מתבטא היכולת של החלבונים ליצור משטחים קומפלמנטריים?

Back 37

יש אפשרות ליצור קיפולים וחריצים על המבנה אשר מתאימות למולקולות איתן הן נקשרות.

Front 38

איזה דבר מייצגת משפחת החלבונים serine proteases?

Back 38

אנזימים המעכלים חלבונים במזון, מראים על עקרון ההכפלה - לכולם 40 אחוז דמיון כלומר הם באו מגן אחד קדמון אך כל אחד מעכל משהו שונה במזון.

Front 39

מה ההבדל בין חומצות אמינו חיוניות ולא חיוניות.

Back 39

חיוניות: הגוף לא מסוגל ליצרן בעצמו ולכן חייב לקבל אותם עם המזון.
לא חיוניות: הגוף מסוגל לסנתז אותן על ידי אנזימים.

Front 40

מהו מאזן חנקן בגוף?

Back 40

השוואה בין קליטת ופליטת חנקן על ידי הגוף - בדרך כלל קליטה בצורת חלבונים ופליטה בצורת חלבונים לא מעוכלים. שיווי משקל - הכמות ביניהם שווה.

Front 41

מהו מאזן חנקן שלילי?

Back 41

הגוף לא מקבל מספיק חלבונים וכתוצאה גם לא מספיק חנקן. יש שימוש במאגרים בגוף (קטבוליזם) הגורם להרס של רקמות טראומה ומחלה. (לדוגמא- עקה (לחץ) מטאבולית- הכנסה לא מספקת ופירוק מאגרי חלבון בגוף.)

Front 42

מהן השיטות המשתמשות בגודל מולקולת החלבון כאמצעי להפרדה?

Back 42

1. דיאליזה.
2. gel filtration chromatography.
3. ultra centrifugation.

Front 43

תאר מהי שיטת הדיאליזה?

Back 43

שימוש בממברנות חדירות למחצה בעלי גודל נקבובים שונה. חלבון קטן יעבור את הממברנה עד השוואת ריכוזים ולאחר מכן נחליף את הנוזל החיצוני וכך הלאה. בסוף בשקית הדיאליזה נשאר רק עם החלבון הגדול וכך ניתן להפריד בין חלבונים.

Front 44

תאר מהי שיטת Gel filtration chromatography?

Back 44

שימוש בעמודות המלאות בחרוזים (בידס) העשוים משרשראות ארוכות של סוכרים. שמים את החלבונים בחלק העליון של הקולונה ובסוף החלבון הגדול יוצא ראשון. זאת מפני שהחלבון הקטן נכנס לתוך רשתות בתך החרוזים ולכן מתעכב. בתחתית אוספים טיפות של חלבונים מופרדים - פרקציות.

Front 45

תאר את שיטת Ultra centrifugation.

Back 45

צנטריפוגות המסתובבות במהירות של 50-100 אלפי סיבובים בדקה, חלבון גדול ישקע מהר יותר מאשר חלבון עם מסה קטנה יותר.
חלבונים בעלי צורה ארוכה (לעומת מעוגלת) ישקעו לאט יותר.
svedberg- יחידה המתארת את מקדם הסדימנטציה (שקיעה) של החלבון וכך גם את גודלו.

Front 46

מהם שני סוגי המסיסות בהם משתמשים להפרדה?

Back 46

1. מסיסות במלח (לרוב באמוניום סולפט) - salting out.
2. מסיסות בממסים אורגניים.

Front 47

תאר את שיטת salting out

Back 47

הכנסת שני חלבונים בתמיסת המלח, חלבון אחד שוקע והשני נשאר בתמיסה. (ריכוז גבוה מחזק קשרים לא קוולנטיים)

Front 48

מהן השיטות לשימוש במטען החלבון להפרדה?

Back 48

1. אלקטרופורזה.
2. isoelectric focusing.
3. ion exchange chromatography.

Front 49

תאר את תהליך האלקטרופורזה

Back 49

הרצת חלבונים בשדה חשמלי והפרדתם לפי המטען החשמלי שלהם (בעבר) ולפי המסה שלהם (כיום) השימוש בג'ל - פוליאקרילאמיד- של מגיב עם החלבונים שאנו מעוניינים להפריד.

Front 50

מהי שיטת SDS-PAGE?

Back 50

שימוש בג'ל הנקרא אס.די.אס שעושה לחלבון דה נטורציה מבטל את המטען החשמלי שלו אך מקנה לו מטען שלילי בהתאם למסה שלו. נקבל משקעים במקומות שונים לפי המסה ולפי זה ניתן להסיק שהמהירות של החלבונים היא ביחס הפוך ללוגריתם של המסה שלהם.

Front 51

מה שיטת Western blotting?

Back 51

שימוש ב-אס.די.אס ולאחר ההפרדה לפי המסה מניחים על הג'ל ממברנה עם נוגדן לחלבון הרצוי ודרכה עוברים כל החלבונים לפי המיקום בו היו בג'ל. לאחר כמה זמן נשטוף את העודף, חושפים לקרינה ומתקבלת רצועה שהעוצמה שלה היא ביחס ישר לכמות החלבון בתמיסה המקורית.

Front 52

תאר את שיטת isoelectric focusing.

Back 52

הרצה של החלבונים על גרדיאנט של פי.אייץ המורכב מפוליאמפוליטים. כל חלבון ייעצר במקום בו הנקודה האיזואלקטרית שלו (מטען כללי 0) זהה לרמת החומציות באותה נקודה. שימוש במאפיינים של השיירים מהם מורכב החלבון.

Front 53

תאר את שיטת ion exchange chromatography.

Back 53

קולונות עם חרוזים טעונים שלילית או חיובית (שונה משיטת סינון ג'ל). נשים חלבונים טעונים - אלה הטעונים במטען זהה לחרוזים יישארו וירדו לאט יותר ואלו במטען הנגדי ידחו וירדו מהר. ניתן לשנות את התמיסה או לשחק עם ריכוזי המטענים כדי לשחרר את החלבון הנקשר למטען.

Front 54

תאר מהי זיקת קשירה ספציפית?

Back 54

שימוש בתכונות הביולוגיות הספציפיות של החלבון לשם הפרדתו. למשל חלבון הקושר גלוקוז נצרף אליו חרוזים עם גלוקוז. הוא יתקשר לחרוזים נשטף את שאר התמיסה וכדי להפרידם בסוף נוסיף תמיסת בופר עם ריכוז גבוה של הגלוקוז.